IL-6 und IL-6-Rezeptorproteine

1973 wurde, Interleukin 6 (IL-6)als ein löslicher Faktor identifiziert, der von T-Zellen sezerniert wird und für die Produktion von Antikörpern durch B-Zellen unerlässlich ist. Seit seiner Entdeckung vor fast 50 Jahren hat sich der IL-6-Signalweg als ein Schlüsselweg herausgestellt, der an der Immunregulation im gesunden Zustand und an der Dysregulation des Immunsystems bei vielen Krankheiten beteiligt ist.

Auf dem klassischen Weg bindet IL-6 sowohl an die Transmembran als auch an die lösliche Form seines Rezeptors IL-6 R, nämlich mIL-6R und sIL-6R. Danach bindet sich der Komplex an das Glykoprotein 130 （gp130) und die nachgeschaltete Signalübertragung und Genexpression werden ausgelöst. Im Trans-Signalweg bindet der Komplex aus sIL-6 und dem Rezeptor an gp130, und die intrazelluläre Signaltransduktion wird eingeleitet. Im nächsten Schritt werden die JAK-STAT-, RAS-RAF- und andere Signalwege aktiviert, die die Zellproliferation, die Differenzierung, den oxidativen Stress und die Immunregulation fördern. Das klassische IL-6-Signal ist auf die Zellen (Makrophagen, Neutrophile, T-Zellen usw.) beschränkt, die IL-6R exprimieren. Wenn jedoch die IL-6-Werte erhöht sind, wird das Signal aufgrund der Allgegenwärtigkeit von gp130 weit verbreitet.

IL-6-Signalweg